Loading...

Albumin

امتیاز شما به این مقاله:
(1 امتیاز)
آلبومین سرم یا سرم آلبومین آلبومین سرم یا سرم آلبومین

آزمایش آلبومین سرم یا سرم آلبومین

آلبومین فراوان‎ترین پروتئین پلاسما و تشکیل دهنده 65-55% پروتئین توتال می‏باشد. آلبومین در کبد ساخته می‏شود و در بیماری‏های کبدی، سوء تغذیه، سوء جذب و در بیماری‏های کلیوی شامل سندرم نفروتیک، گلومرولونفریت مزمن و دیابت کاهش می‏یابد. آلبومین همچنین به عنوان یک مخزن متحرک اسیدهای آمینه برای تشکیل پروتئین‏های دیگر عمل می‏کند.

نام آزمایش

Albumin, Serum

 نمونه

سرم

ظرف

لوله درب قرمز

محدوده مرجع

  • * 1-0 سال: g/dl 5/5-9/2
  • * 31-1 سال: g/dl 8/4-5/3 و A:G بیشتر از 1
  • * بعد از 40 سالگی این مقادیر کاهش می‏یابند.
  • در روش الکتروفورز با ژل آگار مقادیر مرجع g/dl 6/4-1/3 و در روش الکتروفورز موئینه‏ای این مقدار کمی بالاتر و در حدود g/dl 2/5-7/3 می‏باشد.

مقادیر بحرانی

کمتر از g/dl 5/1

کاربرد

از آلبومین می‏توان جهت ارزیابی وضعیت تغذیه، فشار انکوتیک خون، بیماری کبدی، بیماری کلیوی با پروتئینوری، کارآمدی همودیالیز و دیگر بیماری‏های مزمن استفاده نمود. کاهش آلبومین سرم به عنوان فاکتور خطر مستقلی برای مرگ و میر افراد مسن در نظر گرفته شده است. پایین بودن آلبومین سرم در افراد پیر به هنگام بستری شدن در بیمارستان به عنوان فاکتوری برای پیشگویی افزایش طول مدت بستری در بیمارستان نیز کاربرد دارد. در بیماران مبتلا به آدنوکارسینوم کولورکتال از سطح آلبومین سرمی همانند مرحله بندی دوک(Dukes’ stage)، تمایز هیستوپاتولوژی و سن بیمار می‏توان به عنوان شاخص پیش‏ آگهی استفاده نمود.

افزایش میزان آلبومین درمواردی مانند دهیدراتاسیون مشاهده می‏گردد که معمولاً همراه با افزایش هموگلوبین و هماتوکریت نیز می‏باشد.

کاهش میزان آلبومین در مواردی مانند استفاده از مایعات داخل وریدی، هیدراتاسیون بیش از حد، ترشح بیش از حد ADH، سیروز، الکلیسم مزمن، حاملگی، مصرف OCP، سندرم نفروتیک، بدخیمی‏ها، انتروپاتی‏های از دست دهنده پروتئین مانند بیماری کرون و کولیت اولسرو، زخم پپتیک، بیماری‏های تیروئید، سوختگی، بیماری‏های پوستی شدید و جنرالیزه، عدم تحرک طولانی، نارسایی قلبی، بیماری‏های خود ایمنی مزمن و دیگر وضعیت‏های کاتابولیک مزمن مشاهده می‏گردد.
در غیاب درمان داخل وریدی با مایعات و عدم حضور گرسنگی، سوء جذب و سوء تغذیه، کاهش سطح آلبومین سرم ممکن است بیانگر ذخیره ناکافی پروتئین بدن باشد.

نیمه عمر آلبومین سرم حدود 20-18 روز می‏باشد. البته نیمه عمر آلبومین در موارد عفونت و از دست رفتن از طریق کلیه، روده‏ها و پوست کاهش می‏یابد.

در بیماران با کاهش وزن، بی‎اشتهایی، تحت درمان جراحی، خونریزی و عفونت، اندازه‏ گیری میزان آلبومین سرم از ارزش پیشگویی کننده بالایی برخوردار است. همچنین می‏توان از TIBC و یا سطح ترانسفرین سرم نیز برای بررسی میزان ذخیره پروتئین بدن استفاده نمود. در سوءتغذیه شدید، میزان آلبومین ممکن است به کمتر از g/dl 5/2 برسد. همچنین این مقدار از آلبومین سرم معمولاً همراه با ایجاد ادم می‏باشد.

آلبومین، پره ­آلبومین و ترانسفرین به عنوان واکنش دهنده‏ های منفی فاز حاد در نظر گرفته می‎شوند (این پروتئین‏ها در فرآیندهای عفونی و التهابی حاد کاهش می‏یابند). همچنین کاهش آلبومین سرم سبب عدم بروز افزایش آنیون گپ می‏گردد.

محدودیت‌ها

بستن تورنیکه به مدت طولانی می‏تواند سبب افزایش آلبومین سرم به صورت تصنعی گردد. سطوح آلبومین در بیماران با وضعیت خوابیده به میزان g/dl 5/0 کاهش می‏یابد.

تداخلات دارویی

داروهایی که می‏توانند سبب کاهش آلبومین سرم شوند شامل استامینوفن (در موارد مسمومیت شدید)، آمیودارون، درمان با استروژن / پروژسترون در زنان بعد از یائسگی، اینترکولین –2، OCP، فنی توئین، پردنیزون و والپروئیک اسید می‏باشند.

داروهایی که می‏توانند سبب افزایش آلبومین سرم شوند شامل فورزماید، فنوباربیتال و پردنیزولون می‏باشند.

متدولوژی

رنگ سنجی، توربیدیمتری، نفلومتری. از آنجایی که بروم کرزول سبز (BCG) و بروم کرزول بنفش (BCP) برخی از آلفا – گلوبولین‏ها را نیز اندازه‏گیری می‏کنند، بنابراین در این روش مقادیر سنجیده شده کمی بالاتر از الکتروفورز پروتئین سرم بدست می‏آید.

اطلاعات تکمیلی

سایر آزمایشات مفید در ارزیابی وضعیت تغذیه شامل پره­آلبومین سرم، پروتئین متصل شونده رتینال (RBP)، ترانسفرین، آهن، شمارش مطلق لنفوسیتی و سطح سرمی فولات و ویتامین B12 می­باشد.

آلبومین به عنوان پروتئین ناقل یا حامل عمومی است چرا که بسیاری از لیگاندهای آلی و غیرآلی مانند تیروکسین، بیلی‏روبین، پنی‏سیلین، کورتیزول، استروژن، اسیدهای چرب آزاد، وارفارین، کلسیم، منیزیم و Heme با نواحی مختلف مولکول آلبومین یا به صورت پیوندهای کووالان یا پیوندهای قابل تفکیک کمپلکس می‏شوند. آلبومین متشکل از 585 اسیدآمینه در 9 حلقه می‏باشد که بوسیله پیوندهای دی سولفیدی بین برجا مانده‏های سیستئین در کنار هم نگهداشته می‏شوند

 

این مقاله 621 مرتبه خوانده شده
محتوای بیشتر در این بخش: « AFP (Alpha Fetoprotein) Aldolase »

مدارک و گواهینامه ها